Page 282 - Resúmen - XXV Congreso Latinoamericano de Parasitología - FLAP

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Enolasa/Plasminógeno en Taenia solium: ¿Un mecanismo de invasión del

parásito?

Bobes Ruiz, Raul J. ; Ayón-Núñez, Dolores ; Fragoso, Gladis ; Cristino Miranda, Arianne ;
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Rosas, Gabriela ; Laclette, Juan Pedro
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1 Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México. Departamento de
Inmunología; Instituto de Investigaciones Biomédicas. Universidad Nacional Autónoma de
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México.; Facultad de Medicina, UAEM
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El cisticerco de Taenia solium causa la cisticercosis humana y porcina, la cual se desarrolla por la ingestión
de huevos, los cuales se activan y eclosionan en el intestino liberando las oncosferas que migran a
diferentes tejidos. Se desconocen las estrategias que utiliza el parásito para migrar a los diferentes tejidos
del huésped. En diferentes patógenos se han reportado proteínas receptoras de plasminógeno (Plg)
involucradas en el proceso de invasión. Estudios en nuestro grupo mostraron que diferentes proteínas
de T. solium tienen la capacidad de unir plasminógeno, identificando a la enolasa. El objetivo de este
trabajo fue identificar las otras proteínas que unen Plg y evaluar si la enolasa recombinante de T.
solium (rTsEnoA) mantiene la capacidad de unir y activar Plg. Para la identificación de las proteínas con
capacidad de unir Plg, se realizó ligand bloting en 2D-SDS-PAGE. Las proteínas correspondientes a los
puntos reconocidos se identificaron por MS/MS. Siete proteínas mostraron su capacidad de unir Plg:
fascicilina-1, fasciclina-2, enolasa, MAPK, anexina, actina y malato-deshidrogenasa citosolica. Para
comprender mejor la filogenia de la enolasa en T. solium, se realizó un análisis de inferencia filogenética
que incluyó 75 secuencias de aminoácidos de enolasa de diferentes organismos incluyendo 4 isoformas
de T. solium. A excepción de Eno4, el origen de las isoformas de enolasa de platelmintos es independiente
de sus contrapartes de vertebrados. Por otro lado, Eno4 no mostró unión a Plg ni actividad glicolítica. Los
resultados mostraron que el Plg unido a rTsEnoA se activó a plasmina en presencia del activador tisular
de plasminógeno (tPA). En conclusión, la enolasa recombinante mostró una fuerte actividad de unión y
activación del plasminógeno in vitro. La enolasa de T. solium podría desempeñar un papel en la invasión
del parásito junto con otras proteínas de unión al plasminógeno.

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